Les protides : Peptides et Protéines
les peptides sont obtenus par condensation des acides aminés , permettant la formation de liaisons peptidiques . Un polymère d'acides aminés est un Peptides lorsqu'il est constitué de moins de 50 acides Aminés et une protéine lorsqu'il y a plus de 50 acides aminés.
La liaison s'établit entre la fonction Carboxylique (COOH) du carbone α d'un premier acide aminé et la fonction Amine (NH3) du carbone α d'un deuxième acide aminé . Cette réaction permet la libération d'une molécule d'eau
La répétition des condensations entre acides aminés permet l'édification d'une chaîne peptidique comportant un nombre d'acides aminés . Selon le nombre d'acides aminés on appellera Oligopeptide, Polypeptides ou Protéines
La synthèse des peptides se fait au niveau du cytoplasme des cellules et nécessite de l'énergie..
quelques peptides présentant un intérêt pour l'homme :
Un tripeptide (Ac Glutamique-Cystéine-Glycine), qui existe sous forme réduite ou sous forme Oxydés . Ils constituent un groupe d'oxydo-réduction et servent de coenzyme transporteur d’hydrogène destiné principalement à maintenir les protéines à l'état réduit . Il joue ainsi un rôle important dans la défense cellulaire contre le dioxygène et ses dérivés actifs.
L'insuline, hormone hypoglycémiante, synthétisée et sécrétée par le pancréas . Il s'agit d'une hormone peptidique de deux chaines de 21 et 30 acides aminés , reliées par des ponts disulfures entre les cystéines.
Le glucagon est une hormone Hyperglycémiante, synthétisée aussi par le pancréas, constitué d'un enchaînement de 29 acides aminés.
Peptides de plus de 50 acides aminés ont distinguent les holoprotéines et les
hétéroprotéines . Selon leurs formes on distingue aussi des protéines fibreuse de forme allongée, peu soluble et très résistantes qui sont souvent des protéines de structure et les protéines globulaire de formes compactes, solubles et fragiles qui ont une fonction biologique active.
Il existe 4 niveau de structure dans une protéines :
C'est l’enchaînement ordonné des acides aminés qui compose la chaîne peptidique. C'est la seule structure à être codée génétiquement et elle détermine les 3 autres niveaux de structure. La conformation privilégiée de la liaison peptidique entre les acides aminés est à Trans . Cette conformation est généralement plus stable car elle positionne les chaines latérales loin l'une de l'autre.
La structure secondaire est stabilisée par de nombreuses liaisons hydrogènes s'établissant entre divers groupements -C=O et NH de son squelette. trois structures permettent la formation du maximum de liaison, l'une en Hélice et l'autre en feuillet, mais il existe aussi une autre formation , le coude
Hélice : la chaîne s'enroule en spirale. Le -C=O d'un acide aminé à la position n'est relié par liaison hydrogénée au NH d'un acide aminé n+4 dans la direction C-terminal . Les chaines latéral R et les liaisons C-H se projettent vers l'extérieur..
Feuillet : Le squelette conserve une disposition étirée . Cette conformation apparaît lorsque aux moins deux segments de la chaîne peptidique se place côte à côte et s'unissent par liaison hydrogénée entre leurs groupements C O et Nh. Les contraintes provoquées par leur rapprochement entraînent leur plissement en accordéon.
Coudes : implique 4 autres acides aminés et permettant à la chaîne peptidique de repartir dans une autre direction . Une liaison Hydrogène s'établit entre le C O du premier acide et le NH du quatrième acide
Ce troisième niveau structural correspond à l'agencement dans l'espace des divers motifs précédant (Hélices, feuillets et coudes) . Il est la conséquence d'interactions s'exerçant entre certaines chaines latérales des acides aminées ainsi qu'entre ceux-ci et les molécules du milieu. Les chaines peptidiques peuvent subir de ce fait des repliements entraînant le rapprochement de segments plus ou moins éloignés.
enfin certaines protéines sont stabilisées par la formation de ponts disulfure s'établissant entre les groupements SH de deux cystéines .
Il est fréquent que deux ou plusieurs chaines peptidiques s'associent en un ensemble possédant des propriété spécifique, stable dans les conditions biologiques et que l'ont considère comme une protéine particulière. Chacun possède une structure Tertiaire déterminée, la façon dont elles s'assemblent définit la structure quaternaire de la protéine.
On peut classer les protéines en fonction de leur rôle, en relation avec leur structure tridimensionnelle :
1-Structural : il s'agit de protéines fibreuse comme la soie , la kératine le collagène
2-Contraction musculaire comme la Myosine ou l'actine
3- De transport comme l’Hémoglobine qui assure le transport gazeux entre les tissu et les poumons ou les canaux ionique , protéine trans membranaires qui assurent le transport de métabolites cellulaires
4-de défense comme les immunoglobuline ou anticorps qui ont un rôle de défense contre les antigènes , les corps étrangers
5-Catalyseur biologique comme les enzymes
1-Solubilité : les protéines fibrillaires sont généralement peu soluble dans l'eau et les protéines globulaires soluble .
2-Dénaturation : le maintien des structures secondaire , tertiaire et quaternaire des protéines est responsable de leur activité biologique , il est assuré par des liaisons de faible énergie . Si ces liaisons sont rompues , la protéine va perdre son activité et certaines propriétés : elle est dénaturée .
3-Propriétés Ionique : comme les peptides , elles possèdent de nombreux groupement ionisable ( C et N-Terminal) . Ces groupement leur confèrent un caractère amphotère .
